Ludzkie koronawirusy - autor: Krzysztof Pyrć z Zakładu Mikrobiologii, Wydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii, Uniwersytet Jagielloński, Kraków

Chcesz wydać pracę habilitacyjną, doktorską czy monografię? Zrób to w Wydawnictwie Borgis – jednym z najbardziej uznanych w Polsce wydawców książek i czasopism medycznych. W ramach współpracy otrzymasz pełne wsparcie w przygotowaniu książki – przede wszystkim korektę, skład, projekt graficzny okładki oraz profesjonalny druk. Wydawnictwo zapewnia szybkie terminy publikacji oraz doskonałą atmosferę współpracy z wysoko wykwalifikowanymi redaktorami, korektorami i specjalistami od składu. Oferuje także tłumaczenia artykułów naukowych, skanowanie materiałów potrzebnych do wydania książki oraz kompletowanie dorobku naukowego.

Poniżej zamieściliśmy fragment artykułu. Informacja nt. dostępu do pełnej treści artykułu tutaj
© Borgis - Nowa Stomatologia 3/2001, s. 47-48
Gabriela Cyprysiak1, Anna Marczak-Wojtyńska1, Wiesław Tadeusiak2
Ocena aktywności alfa-amylazy w obecności wybranych materiałów stosowanych w uzupełnianiu twardych tkanek zęba, badanie in vitro – doniesienie wstępne
Evaluation of in vitro activity of alpha – amylase enzyme in presence of chosen materials used for restoration of tooth hard tissues. Initial report
1 z Zakładu Stomatologii Zachowawczej CMKP w Warszawie
Kierownik Zakładu: dr n. med. Anna Marczak-Wojtyńska
2 z Zakładu Diagnostyki Laboratoryjnej SPSK CMKP w Warszawie
Kierownik Zakładu: dr n. med. Wiesław Tadeusiak
Ślina stanowi wygodny, alternatywny w stosunku do surowicy krwi, materiał do badań klinicznych i diagnostycznych ze względu na zawartość immunoglobulin, innych białek, aminokwasów, hormonów, enzymów, składników organicznych i nieorganicznych, których obecność pozwala określić stan fizjologii organizmu lub wykryć patologię (1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9). Rola śliny i możliwość jej wykorzystania wzrasta w miarę rozwoju technik badawczych i analitycznych.
Jednym ze składników śliny jest enzym alfa-amylaza. Enzym ten obecny w środowisku jamy ustnej występuje w płynie dziąsłowym i naddziąsłowej płytce nazębnej w postaci alfa-s izoenzymu, produkowanego przez gruczoły ślinowe, w odróżnieniu od alfa-p produkowanego przez trzustkę. Oba enzymy zachowują się niemal identycznie, wytwarzając te same produkty (10).
Alfa-amylaza jest enzymem hydrolizującym alfa-1,4-glukany zbudowane z co najmniej trzech reszt glukozy.
Alfa-amylaza występuje u człowieka w narządach i płynach ustrojowych. Najwyższą aktywność wykazuje sok trzustkowy i ślina, a następnie surowica krwi i mocz.
Oznaczenie aktywności alfa-amylazy pozwala diagnozować i śledzić przebieg różnych jednostek chorobowych (10).
CEL PRACY
Oznaczenie aktywności alfa-amylazy w obecności wybranych materiałów stosowanych do uzupełnienia twardych tkanek zęba.
MATERIAŁ I METODY
Do badań laboratoryjnych in vitro oceny aktywności alfa-amylazy w obecności wybranych materiałów stomatologicznych użyto alfa-amylazę firmy ICN o numerze katalogowym 191239 rozpuszczonej w substytucie śliny o nazwie handlowej Glandosane.
W badaniu zastosowano amylazę trzustkową wieprzową z uwagi na to, iż nie jest dostępny handlowo izoenzym amylazy ślinowej ludzkiej.
Izoenzym trzustkowy wykazuje podobne właściwości, w tym wytwarza te same produkty co izoenzym amylazy ślinowej.
W doświadczeniu wykorzystano następujące materiały: Amalcap-plus Non-gamma-2, Ariston AT, Compoglass F Cavifil firmy Vivadent oraz Herculite XRV firmy Kerr.
Z wyżej wymienionych materiałów przygotowano po 5 próbek w kształcie walca o średnicy 4 mm i wysokości 6 mm.
Próbki przygotowano techniką zalecaną przez producenta i umieszczono na godzinę w naczyniach z wodą destylowaną, a następnie w cieplarce w temperaturze 37 stopni C, wilgotności równej 100%, inkubując przez 24 godziny.
Kolejnym etapem doświadczenia było przygotowanie roztworu składającego się z 25 mikrolitra alfa-amylazy i 1 ml substytutu śliny (Glandosane) w którym zanurzano pojedyncze próbki materiałów i inkubowano przez 2 godziny w cieplarce.
Następnie powyższy roztwór rozcieńczono 200-krotnie i z tego pobierano 25 mikrolitra do właściwego oznaczenia aktywności alfa-amylazy. Aktywność enzymatyczną alfa-amylazy oznaczono metodą kinetyczną wykorzystując spektrofotometr Epoll-20 w temperaturze 37°C i długości fali 405 nm z zastosowaniem testu diagnostycznego firmy Alpha Diagnostics.

Powyżej zamieściliśmy fragment artykułu, do którego możesz uzyskać pełny dostęp.

Płatny dostęp do wszystkich zasobów Czytelni Medycznej

Aby uzyskać płatny dostęp do pełnej treści powyższego artykułu oraz WSZYSTKICH około 7000 artykułów Czytelni, należy wprowadzić kod:

Kod (cena 30 zł za 30 dni dostępu) mogą Państwo uzyskać, przechodząc na tę stronę.
Wprowadzając kod, akceptują Państwo treść Regulaminu oraz potwierdzają zapoznanie się z nim.

Piśmiennictwo
1. Epstein J.: The role of saliva in oral health and the causses and effects of xerostomie. J Can Dent. Assoc., 1992, 58, 217-219. 2. Płocica I. i wsp.: Ślina – fizjologia i patologia w schorzeniach jamy ustnej. Klinika Stomatologiczna. 1995, 1/2, 25-27. 3. Płocica I. i wsp.: Aktywność alfa-amylazy ślinowej a stan zaawansowania infekcji w przyzębiu. Czas. Stomat. 1998, LI, 319-324. 4. Moss R.: Rola śliny w utrzymaniu zdrowia jamy ustnej. Stomat. Współczesna 1994, 154-158. 5. Tadeusiak W., Krawczyński M.: Ślina jako materiał wyjściowy w badaniach laboratoryjnych. Post. Nauk Med. 1989, II, 192-196. 6. Zakrzewska I., Pietryńczak M.: Aktywność alfa-amylazy granulocytarnej (neutrofili) w przebiegu radioterapii u chorych na raka jajnika. Diag. Lab. 1997, 33 (3), 369-373. 7. Zakrzewska I., Pietryńczak M.: Zmiany aktywności alfa-amylazy i jej izoenzymu śliniankowego w surowicy i moczu po chirurgicznym leczeniu nowotworów jajnika. Ginek. Pol. 1996, 67 (10), 504-509. 8. Zakrzewska I. i wsp.: Zmiany aktywności alfa-amylazy w surowicy i moczu u chorych z różnymi typami histologicznymi raka płuca. Pneumon. i Alergol. Pol. 1992, 60 (7/8), 42-47. 9. Zakrzewska I., Wolska K. i wsp.: Aktywność alfa-amylazy śliniankowej w surowicy i moczu chorych na gruczolakoraka płuca. Nowotwory 1993, 43 (4), 331-336. 10. Szczeklik E.: Enzymologia Kliniczna 1974, PZWL Warszawa. 11. Kaczmarek U.: Aktywność alfa-amylazy w ślinie osób odpornych i podatnych na próchnicę z rejonów o różnej zawartości fluoru w wodzie do picia. Czas. Stomat., 1991, 44, 585-589. 12. Kohavi D. et al.: Alpha-amylase and Salivary albumin adsorption onto titanium, enamel and dentin: an in vivo study. Biomaterials 1997, 18, 903-906. 13. Zhitkov Miu, Leont´ev V.K.: The possible mechanisms of alkaline phosphatase and alpha-amylase immobilization in dental enamel. Stomatologia – Mosk., 1997, 76, 9-12.
Nowa Stomatologia 3/2001
Strona internetowa czasopisma Nowa Stomatologia