© Borgis - Nowa Stomatologia 4/2008, s. 167-169
*Maciej R. Czerniuk1, Krzysztof J. Filipiak2, Renata Górska1
BNP – nowy marker w chorobach przyzębia? Przegląd piśmiennictwa
BNP – New Marker At Periodontal Disease - Review
1Zakład Chorób Błony Śluzowej i Przyzębia Instytutu Stomatologii Warszawskiego Uniwersytetu Medycznego
Kierownik Zakładu: prof. dr hab. n. med. Renata Górska
2Katedra i Klinika Kardiologii Warszawskiego Uniwersytetu Medycznego
Kierownik Katedry: prof. dr hab. med. Grzegorz Opolski
Wstęp
Odkrycie w końcu lat 60. ubiegłego wieku rodziny peptydów natriuretyczych, w tym ANP (przedsionkowy peptyd natriuretyczny), BNP (peptyd natriuretyczny typu B), a także CNP (peptyd natriuretyczny typu C), pociągnęło za sobą eksplozję badań klinicznych, określających przydatność tych nowych markerów w fizjologii i patologii serca (1, 2). W 1956 roku Kisch i wsp. odkryli ANP w kardiomiocytach przedsionków świnki morskiej, w ich ziarnistościach endokrynnych (2). W roku 1988 wyizolowano z mózgu świni peptyd będący odpowiednikiem ANP i nazwano go mózgowym peptydem natriuretycznym (brain natriuretic peptide – BNP) (3). Z uwagi na fakt, że dzisiaj wiemy, że nie ma on nic wspólnego z mózgiem, zaczęto nazywać go po prostu peptydem natriuretycznym typu B, aby zachować ten sam skrót. Jak wiemy, syntetyzowany jest on w mięśniach komór serca. Rok 1990 przyniósł identyfikację, również w mózgu, kolejnego peptydu natriuretycznego i nazwano go CNP, ze względu na kolejność alfabetyczną po BNP. Okazało się jednak, że również i on nie jest syntetyzowany w mózgu, ale przez komórki śródbłonka. Wykrycie czwartego z rodziny peptydów natriuretycznych miało miejsce w 1992 roku, nazwano go DNP, od pierwszej litery łacińskiej nazwy węża zielonej mamby ( Dendroaspis angusticeps), z jadu którego go wyizolowano (4, 5).
Peptydy te stanowią powiązaną grupę hormonalnych czynników regulujących objętość krwi, ciśnienie systemowe i płucne, przerost komór serca, metabolizm tłuszczu, a także wzrost kości. Ostatnia cecha budzi wiele nadziei m.in. ortopedów i periodontologów.
Gen kodujący BNP i ANP znajduje się w ramieniu krótkim chromosomu 1. Peptyd natriuretyczny typu C (CNP) posiada gen w chromosomie 2. Wszystkie peptydy z tej rodziny, krążące we krwi, posiadają strukturę pierścieniową, zawierającą dwie reszty cysteinowe, połączone wewnętrznym wiązaniem dwusiarczkowym. Jego redukcja powoduje dezaktywację hormonu (6).
Peptyd perkursorowy BNP, tzw. Pro-BNP złożony jest ze 108. aminokwasów, zaś właściwy peptyd natriuretyczny typu – B z 32. Zarówno BNP, jak i pro-BNP występują w osoczu krwi, a wzrost ich stężenia ma miejsce w niewydolności serca.
CNP występuje w dwóch jednakowo aktywnych formach: 22. i 53. – aminokwasowej. Pierwsza z nich wykrywana jest głównie w osoczu a rolę regulatorową w jej sekrecji pełnią: czynnik martwicy nowotworów – alfa (TNF – alfa), interleukina – 1 (IL-1), czynnik wzrostu nowotworów (TGF), insulina i stres. Drugi wykrywany jest w największym stężeniu w mózgu, komórkach śródbłonka i sercu. DNP posiada właściwości podobne do ANP (3).
Obecnie znane są trzy receptory peptydów natriuretycznych: NPR-A/NPR1, NPR-B/NPR2 i NPR-C/NPR3. W stosunku do ANP, BNP i DNP duże powinowactwo wykazują receptory NPR-A. Receptory NPR-B są dla formy CNP. Połączenie peptydu natriuretycznego z receptorami NPR-A i NPR-B powoduje przemieszczanie się powstałego kompleksu do lizosomów, dochodzi do degradacji hormonu, a uwolniony receptor powraca na powierzchnię błony plazmatycznej komórki. NPR-C jest receptorem degradującym dla peptydów natriuretycznych (4, 7).
W codziennej praktyce klinicznej, coraz większe znaczenie ma oznaczanie stężeń BNP.
Mięsień sercowy
Mięsień sercowy w kardiomiocytach, ale również poza nimi, posiada dużą liczbę receptorów dla peptydów natriuretycznych. Wykazano ich lokalne występowanie w przerośniętym sercu. W obu tych przypadkach pełnią one funkcję gruczołów parakrynnych, odpowiedzialnych za regulację wzrostu miocytów. Badania licznych autorów potwierdziły hamujące działanie BNP na wzrost kardiomiocytów i fibroblastów. Te ostanie są podstawową składową tkanki dziąsła, wchodzącego w skład przyzębia. Inni autorzy postulują możliwość hamowania syntezy i aktywności metaloproteinaz przez BNP. Dane te sugerują, że peptydy natriuretyczne działają jako lokalny inhibitor przerostu mięśnia sercowego (8, 9).
Stosując antagonistę receptora NPR-A, ANP i BNP, mogą osłabiać aktywność lokalnego układu RAA (renina-angiotensyna-aldosteron), wpływając na ograniczenie patologicznej przebudowy mięśnia sercowego. Peptydy natriuretyczne hamują proces aktywności fibroblastów i hamują syntezę kolagenu, odnoszącego się nie tylko do mięśnia sercowego ale również do innych tkanek, w tym przyzębia (10).
Powyżej zamieściliśmy fragment artykułu, do którego możesz uzyskać pełny dostęp.
Mam kod dostępu
- Aby uzyskać płatny dostęp do pełnej treści powyższego artykułu albo wszystkich artykułów (w zależności od wybranej opcji), należy wprowadzić kod.
- Wprowadzając kod, akceptują Państwo treść Regulaminu oraz potwierdzają zapoznanie się z nim.
- Aby kupić kod proszę skorzystać z jednej z poniższych opcji.
Opcja #1
24 zł
Wybieram
- dostęp do tego artykułu
- dostęp na 7 dni
uzyskany kod musi być wprowadzony na stronie artykułu, do którego został wykupiony
Opcja #2
59 zł
Wybieram
- dostęp do tego i pozostałych ponad 7000 artykułów
- dostęp na 30 dni
- najpopularniejsza opcja
Opcja #3
119 zł
Wybieram
- dostęp do tego i pozostałych ponad 7000 artykułów
- dostęp na 90 dni
- oszczędzasz 28 zł
Piśmiennictwo
1. Grabowski M., Filipiak K.J., Karpiński G.: Czynnik natriuretyczny typu B w chorobie niedokrwiennej serca: co nowego w roku 2004?; Polski Przegląd Kardiologiczny 2004, 6, 3, 353-355. 2. Malinowski M., i wsp.: Peptydy natriuretyczne: coś nowego w kardiologii? Kardiologia Polska 2006; 64: 10 (supl. 6): 578-585. 3. Sward K, Valson F, Ricksten SE: Long-term infusion of atrial natriuretic peptide (ANP) improves renal blood flow and glomerular filtration rate in clinical acute renal failure. Acta AnaesthesiolScand 2001; 5: 536-42. 4. Scotland RS, et al.: C-type natriuretic peptide inhibits leukocyte recruitment and platelet-leukocyte interactions via suppression of P-selectin expression. Proc Natl Acad Sci USA 2005; 40: 14452-7. 5. Kishimoto I, Rossi K, Garbers DL: A genetic model provides evidence that the receptor for atrial natriuretic peptide (guanylyl cyclase-A) inhibits cardiac ventricular myocyte hypertrophy. Proc Natl Acad Sci USA 2001; 5: 2703-6. 6. Suganami T, et al.: Overexpression of brain natriuretic peptide in mice ameliorates immune mediated renal injury. J Am Soc Nephrol 2001; 12: 2652-63. 7. Okumura K, et al.: Effects of brain (B-type) natriuretic peptide on coronary artery diameter and coronary hemodynamic variables in humans: comparison with effects on systemic hemodynamic variables. J Am Coll Cardiol 1995; 2: 342-8. 8. Grabowski M, et al.: Increased B-type natriuretic peptide levels in patients with apical ballooning syndrome – consecutive cases report. Int J Cardiol 2007 (In Press). 9. Górska R.: Choroby przyzębia, Dział Wydawnictw Akademii Medycznej, Warszawa, 2002, 165-168. 10. Tamura N, et al.: Cardiac fibrosis in mice lacking brain natriuretic peptide. Proc Natl Acad Sci USA 2000; 8: 4239-44.5. 11. Tsuruda T, et al.: Brain natriuretic Peptide is produced in cardiac fibroblasts and induces matrix metalloproteinases. Circ Res 2002; 91: 1127-34. 12. Knowles JW, et al.: Pressure-independentenhancement of cardiac hypertrophy in natriuretic peptide receptor A-deficient mice. J Clin Invest 2001; 8: 975-84. 13. Nędzi-Góra M., Górska R.: Rola metaloproteinaz w chorobach przyzębia. Przegląd literatury. Borgis – Nowa Stomatologia 1/2001, s. 46-49. 14. Suwa M, et al.: Multicenter prospective investigation on efficacy and safety of carperitide for acute heart failure in the ´real world´ of therapy. Circ J 2005; 3: 283-90. 15. Karpiński G, i wsp.: Ostre zespoły wieńcowe – atlas elektrokardiograficzny. Wyd. Urban&Partner 2004: 396. 16. Czerniuk M.R, Górska R., Filipiak K.J.: Wpływ choroby przyzębia na intensywność i dynamikę odczynu zapalnego u chorych z ostrymi niewydolnościami wieńcowymi. Dent. Med. Probl. 2002, 39, 1, 31-37. 17. Czerniuk MR, et al.: Inflammatoryresponse to acute coronary syndrome in patients with coexistentperiodontal disease. J Periodontol 2004; 75(7): 1020-6. 18. Czerniuk MR, i wsp.: C-reactiveprotein in patients with coexistent periodontal disease and acutecoronary syndromes. J Clin Periodontol 2006; 33(6): 415-20. 19. Lemos J.A. i wsp., B-type natriuretic peptide in cardiovascular disease Lancet, 2003, 361, 1-7. 20. Czerniuk M.: Stan przyzębia i potrzeby lecznicze u pacjentów w ostrej fazie choroby niedokrwiennej serca, Nowa Stomatologia 2004, 4, zeszyt. 21. Bail D.H., et al.: Brain natriuretic peptide (BNP) in patients undergoing coronary artery bypass grafting.Thorac. Cardiovasc, Surg., 2004, 52, 135-140. 22. Wazni O.M., et al.: Plasma B-type natriuretic peptide levels predict postoperative atrial fibrillation in patients undergoing cardiac surgery. J. Am. Coll. Cardiol., 2004, 44, 335-339. 23. Hutfless R., et al.: Utility of B-type natriuretic peptide in predicting postoperative complications and outcomes in patients undergoing heart surgery. J. Am. Coll. Cardiol., 2004, 43,1873-1879. 24. Carlos Vicente Serrano Júnior, Juliana Ascençăo de Souza: Periodontal disease as a potential risk factor for acute coronary syndromes. Arq. Bras. Cardiol. vol.87 no. 5 Săo Paulo Nov. 2006. 25. Moreira, Carlos Heitor Cunha et al.: Criteria adopted by dentists to indicate the extraction of periodontally involved teeth. J. Appl. Oral Sci., Oct 2007, vol. 15, no. 5, p. 437-441. 26. Konopka T.: Zapalenia przyzębia a choroby ogólnoustrojowe – przegląd piśmiennictwa, Stom., Współczesna 2001, vol. 8, nr 2, 12-19. 27. Beck J.D., et al.: Periodontal Disease and Coronary Heart Disease. Circulation. 2005; 112: 19-24. 28. Zaremba M., Górska R.: Choroba przyzębia jako potencjalny czynnik ryzyka chorób sercowo-naczyniowych. Kardiol Pol 2008; 66: 1102-1106.
