Ludzkie koronawirusy - autor: Krzysztof Pyrć z Zakładu Mikrobiologii, Wydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii, Uniwersytet Jagielloński, Kraków

Zastanawiasz się, jak wydać pracę doktorską, habilitacyjną lub monografię? Chcesz dokonać zmian w stylistyce i interpunkcji tekstu naukowego? Nic prostszego! Zaufaj Wydawnictwu Borgis – wydawcy renomowanych książek i czasopism medycznych. Zapewniamy przede wszystkim profesjonalne wsparcie w przygotowaniu pracy, opracowanie dokumentacji oraz druk pracy doktorskiej, magisterskiej, habilitacyjnej. Dzięki nam nie będziesz musiał zajmować się projektowaniem okładki oraz typografią książki.

Poniżej zamieściliśmy fragment artykułu. Informacja nt. dostępu do pełnej treści artykułu tutaj
© Borgis - Nowa Stomatologia 1-2/2009, s. 26-31
Jarosław Gibek, *Joanna Szczepańska
Amelogenesis imperfecta – diagnostyka kliniczna i genetyczna – na podstawie piśmiennictwa
Amelogenesis imperfecta – clinical and genetic diagnosis – on the basis of literature
Zakład Stomatologii Wieku Rozwojowego Uniwersytetu Medycznego w Łodzi
Kierownik Zakładu: prof. dr hab. n. med. Magdalena Wochna-Sobańska
Wstęp
Szkliwo ssaków różni się od innych zmineralizowanych tkanek pochodzeniem, tworzeniem strukturalnych elementów, stopniem uwapnienia i brakiem komórek. Jest jedyną zmineralizowaną tkanką pochodzenia nabłonkowego. Jest najtwardszą tkanką ludzkiego organizmu, ponieważ zasadniczo jest pozbawione protein. W związku z tym, że komórki szkliwotwórcze zanikają wkrótce po wyrznięciu zęba, szkliwo nie ma zdolności gojenia się ani regeneracji. W przeciwieństwie do szkliwa, tkanka kostna i zębina zawierają komórki lub wypustki komórek, które utrzymują ich żywotność i odżywianie oraz mogą ulec specjalizacji w celu naprawy tkanek (1, 2, 3).
Powstawanie zawiązków zębów rozpoczyna się około 34. dnia życia płodowego. Formowanie szkliwa ma miejsce już po odłożeniu pierwszych warstw prezębiny. W procesie amelogenezy występują 3 główne stadia – wydzielnicze, przejściowe i dojrzewania. Podczas pierwszego etapu dochodzi do przekształcania się komórek nabłonka szkliwotwórczego w ameloblasty. Komórki wydłużają się, osiągając długość do około 50 ?m, jednocześnie dochodzi do odwrócenia ich biegunowości. Ameloblasty wydzielają i odkładają na powierzchni brodawki zębowej preszkliwo, składające się głównie z białek, które po mineralizacji przekształca się w szkliwo właściwe. Komórki szkliwotwórcze wydzielają najpierw substancję międzypryzmatyczną, która wypełniana jest następnie składnikami nieorganicznymi. Jony wapniowe i fosforanowe przechodzą z niestabilnej formy w płynie tkankowym w formę stabilną w organicznej matrycy i są przekształcane w pryzmaty. Wewnątrz pryzmatów znajdują się długie, heksagonalnego kształtu kryształy hydroksyapatytów. Związki mineralne odkładane w formie kryształów apatytów posiadają zdolność do tworzenia siatki krystalicznej. Podczas stadium sekrecyjnego równolegle ułożone krystality szkliwa rosną na długość, ale w małym stopniu powiększają swoją grubość i szerokość. Ostatecznie długość pryzmatów jest determinowana przez grubość szkliwa w danym miejscu zęba. Powstające szkliwo odkładane jest na prezębinie i oddziela ameloblasty od odontoblastów. W ten sposób po zakończeniu fazy wydzielniczej ameloblasty znajdują się na powierzchni szkliwa (2, 3, 4).
W okresie stadium sekrecyjnego i na początku stadium przejściowego ameloblasty kurczą się i rozpoczyna się ograniczone uwalnianie protein do macierzy szkliwa. Jest to końcowy okres wydłużania się kryształów. W stadium dojrzewania ekspresja proteinaz szkliwa np. enamelizyny jest eliminowana i krystality rosną tylko na szerokość i grubość, ale nie na długość. Następnie pozostałe proteiny są degradowane przez serynowe proteinazy macierzy przed ich usunięciem na zewnątrz szkliwa. Pod koniec okresu dojrzewania szkliwo osiąga ostateczną twardą postać. W miarę mineralizacji wypustki Tomesa zanikają, a w momencie całkowitego uformowania się szkliwa zanikają też komórki szkliwotwórcze. Po zakończeniu stadium dojrzewania szkliwa ameloblasty tworzą warstwę oszkliwia, która szybko ulega starciu. Dlatego ostatecznie szkliwo ma postać bezkomórkową (1, 2).
Tworzenie struktury o tak skomplikowanej i wysoce zorganizowanej budowie jak szkliwo wymaga kontroli przez cząsteczki sygnałowe i białka morfogenetyczne. Podstawowe proteiny szkliwa, odpowiedzialne za organizację tworzenia i dojrzewania szkliwa, to amelogenina ( AMELX; Xp22.3-p22.1, OMIM *300391), enamelina ( ENAM; 4q21, OMIM *606585), ameloblastyna ( AMBN; 4q21, OMIM *601259), tuftelina ( TUFT1; 1q21, OMIM *600087), amelotyna ( AMELOTIN 4q13) oraz różne enzymy macierzy szkliwa, które biorą udział w ich hydrolizie jak kalikreina 4 ( KLK4; 19q13.3–q13.4, OMIM *603767) czy metaloproteinazy szkliwa (np. MMP20; 11q22.3–q23, OMIM *604629). Skrót OMIM oznaczający Online Mendelian Inheritance in Man jest internetową bazą danych o wszystkich opisanych chorobach uwarunkowanych genetycznie. Mutacje o charakterze zmiany sensu (ang. missens) lub delecje pojawiające się w części każdego z wymienionych genów skutkują wystąpieniem wrodzonych zaburzeń rozwojowych szkliwa – amelogenesis imperfecta (5, 6, 7, 8).
Amelogenesis imperfecta ( AI) jest określeniem szeregu rozwojowych, genetycznie uwarunkowanych uszkodzeń szkliwa. Dotyczyć może zarówno szkliwa zębów mlecznych, jak i stałych. Zaburzenie to występuje samodzielnie, jak również może współistnieć ze zmianami zlokalizowanymi w obrębie innych tkanek pochodzących z ektodermy (paznokcie, skóra, włosy) (6, 9, 10). Jednocześnie a melogenesis imperfecta określana jest jako marker niektórych chorób ogólnych, ponieważ może towarzyszyć innym zaburzeniom np. metabolicznym czy chorobom nerek.
Szacunki odnośnie częstości pojawiania się AI w populacji są różne, w zależności od źródła wynoszą od 1:700 w populacji szwedzkiej (6, 11) do 1:14000 w Ameryce Północnej (6, 10). AI dziedziczona w sposób autosomalny dominujący występuje najczęściej w USA i w Europie, natomiast odmiany dziedziczone w sposób recesywny pojawiają się głównie na Bliskim Wschodzie (12, 13). W łagodnej postaci może objawiać się jedynie przebarwieniem zębów, jednak w większości przypadków spotyka się znacznie poważniejsze uszkodzenia szkliwa (14). Etiologia AI wciąż nie jest do końca znana, jednak na podstawie licznych badań genetycznych ustalono sposób dziedziczenia i lokalizację genów odpowiedzialnych za występowanie tego typu nieprawidłowości.
Cel pracy
Celem pracy było omówienie genetycznie uwarunkowanych zaburzeń formowania i mineralizacji szkliwa znanych pod nazwą amelogenesis imperfecta.
Materiał i metody
Na podstawie piśmiennictwa zestawiono typy amelogenesis imperfecta ze zidentyfikowanymi genami odpowiadającymi za ich występowanie, w powiązaniu z klinicznymi zmianami w obrębie uzębienia.
Klasyfikacje
W 1938 roku Finn i współpracownicy podjęli się próby klasyfikacji patologii rozwoju szkliwa. Na podstawie badania klinicznego wyróżnili dwie grupy zaburzeń. W 1945 r. Weinmann, Svoboda i Woods jako pierwsi użyli określenia amelogenesis imperfecta oraz zdefiniowali ją jako chorobę spowodowaną pierwotnym uszkodzeniem szkliwa, a także wprowadzili podział na dwa typy – związany z hipoplazją szkliwa oraz związany z jego hipomineralizacją (9, 15, 16). Część klasyfikacji opierała się głównie na fenotypie, w niektórych z nich oprócz fenotypu brano pod uwagę także inne czynniki. W proponowanych obecnie podziałach amelogenesis imperfecta za najistotniejszy element uważa się sposób dziedziczenia choroby, zaś zmiany fenotypowe stanowią jedynie czynnik pomocniczy (6, 16). Mimo, iż w kolejnych latach pojawiały się liczne propozycje sklasyfikowania AI,do dzisiaj nie ma kompletnego, obowiązującego podziału.

Powyżej zamieściliśmy fragment artykułu, do którego możesz uzyskać pełny dostęp.

Płatny dostęp do wszystkich zasobów Czytelni Medycznej

Aby uzyskać płatny dostęp do pełnej treści powyższego artykułu oraz WSZYSTKICH około 7000 artykułów Czytelni, należy wprowadzić kod:

Kod (cena 30 zł za 30 dni dostępu) mogą Państwo uzyskać, przechodząc na tę stronę.
Wprowadzając kod, akceptują Państwo treść Regulaminu oraz potwierdzają zapoznanie się z nim.

Piśmiennictwo
1. Caterina JJ et al.: Enamelysin (Matrix Metalloproteinase 20) - deficient mice display an amelogenesis imperfecta phenotype. J Biol Chem 2002; 277, 51: 49598-49604. 2. Fincham AG, Moradian-Oldak J, Simmer JP: The structural biology of the developing dental enamel matrix. J Struct Biol 1999; 30, 126, 3: 270-99. 3. Robinson C et al.: The chemistry of enamel development. Int J Dev Biol 1995; 39: 145-152. 4. Mardh CK et al.: Human ameloblastin gene: genomic organization and mutation analysis in amelogenesis imperfecta patients. Eur J Oral Sci 2001; 109, 1: 8-13. 5. Ouryouji K et al.: Analysis of mutation in the amelogenin and the enamelin genes in severe caries in Japanese pediatric patients. Pediatric Dent J 2008; 18, 2: 79-85. 6. Crawford PJM, Aldred M, Bloch-Zupan A: Amelogenesis imperfecta. Orphanet J Rare Dis 2007; 2: 17-28. 7. Santos M et al.: Exclusion of known gene for enamel development in two Brazilian families with amelogenesis imperfect. Head Face Med 2007; 3: 8-15. 8. Stephanopoulos G, Garefalaki ME, Lyroudia K: Genes and related proteins involved in amelogenesis imperfecta. J Dent Res 2005; 84, 12: 1117-1126. 9. Grzybowska A et al.: Amelogenesis imperfecta - problem wielospecjalistyczny. Dent Med Probl 2003; 40, 2: 439-444. 10. Pawlak W et al.: Open bite deformity in amelogenesis imperfecta - case report. Dent Med Probl 2004; 41, 2: 293-298. 11. Bäckman B, Holm AK: Amelogenesis imperfecta: prevalence and incidence in a northern Swedish counry. Community Dent Oral Epidemiol 1986; 14: 43-47. 12. Chosack A et al.: Amelogenesis imperfecta among Israeli Jews and the description of a new type of local hypoplastic autosomal recessive amelogenesis imperfecta. Oral Surg Oral Med Oral Pathol 1979; 47, 2: 148-156. 13. Witkop C, Sauk JJ: Heritable defects of enamel. In Oral Facial Genetics. St Louis: CV Mosby Company 1976; 151-226. 14. Wright JT et al.: The mineral and protein content of enamel in amelogenesis imperfecta. Connect Tissue Res 1995; 32, 1-4: 247-252. 15. Darling I: Some observations on amelogenesis imperfecta and calcification of the dental enamel. Proc R Soc Med 1956; 49, 10: 759-765. 16. Aldred MJ, Savarirayan R, Crawford PJM: Amelogenesis imperfecta: a classification and catalogue for the 21st century. Oral Diseases 2003; 9: 19-23. 17. Crawford PJM, Aldred MJ: X-linked amelogenesis imperfecta. Presentation of two kindreds and a review of the literature. Oral Surg Oral Med Oral Pathol 1992; 73, 4: 449-455. 18. Li W et al.: X-linked amelogenesis imperfecta may result from decreased formation of tyrosine rich amelogenin peptide (TRAP). Arch Oral Biol 2003; 48, 3: 177-183. 19. Kärrman C et al.: Genetic heterogeneity of autosomal dominant amelogenesis imperfecta demonstrated by its exclusion from the AIH2 region on human chromosome 4Q. Arch Oral Biol 1996; 41: 893-900. 20. Gibson CW et al.: Amelogenin-deficient mice display an amelogenesis imperfecta phenotype. J Biol Chem 2001; 276, 34: 31871-31875. 21. Lagerström M et al.: A deletion in the amelogenin gene (AMG) causes X-linked amelogenesis imperfecta (AIH1). Genomics 1991; 10, 4: 971-975. 22. Aldred MJ et al.: Identification of a nonsense mutation in the amelogenin gene (AMELX) in a family with X-linked amelogenesis imperfecta (AIH1). Hum Genet 1992; 90: 413-416. 23. Delgado S, Ishiyama M, Sire JY: Validation of amelogenesis imperfecta inferred from amelogenin evolution, J Dent Res 2007; 86: 326-330. 24. Fincham AG et al.: Amelogenin biochemistry-form and function. Elsevier Science 1992; 187-201. 25. Nakahori Y, Takenaka O, Nakagome Y: A human X-Y homologous region encodes "amelogenin". Genomics 1991; 9, 2: 264-269. 26. Simmer JP, Hu JC: Expression, structure, and function of enamel proteinases. Connect Tissue Res 2002; 43, 2-3: 441-449. 27. Kim JW et al.: Amelogenin p.M1T and p.W4S mutations underlying hypoplastic X-linked amelogenesis imperfecta. J Dent Res 2004; 83, 5: 378-383. 28. Forsman K et al.: Localization of a gene for autosomal dominant amelogenesis imperfecta (ADAI) to chromosome 4q. Hum Mol Genet 1994; 3, 9: 1621-1625. 29. Mardh CK et al.: A nonsense mutation in the enamelin gene causes local hypoplastic autosomal dominant amelogenesis imperfecta (AIH2), Human Molecular Genetics, 2002; 11, 9: 1069-1074. 30. Kida M et al.: Autosomal-dominant hypoplastic form of amelogenesis imperfecta caused by an enamelin gene mutation at the exon-intron boundary. J Dent Res 2002; 81, 11: 738-742. 31. Pavlic A et al.: Severely hipoplastic amelogenesis imperfecta with Taurodontism. Int J Paediatr Dent 2007; 17: 259-266. 32. Lichtenstein J et al.: The tricho-dento-osseous (TDO) syndrome, Am J Hum Genet 1972; 24: 569-582. 33. Kärrman C et al.: Mapping of the locus for autosomal dominant amelogenesis imperfecta (AIH2) to a 4-Mb YAC contig on chromosome 4q11- q21. Genomics 1997; 39: 164-170. 34. Ozdemir D Hart PS et al.: MMP20 active-situ mutation in hypomaturation amelogenesis imperfecta, J Dent Res 2005; 84: 1031-1035.l 35. Takata T et al.: Ghost cells in calcifying odontogenic cyst express enamel-related proteins. Histochem J 2000; 32, 4: 223-229. 36. Takata T et al.: Immunohistochemical detection and distribution of enamelysin (MMP-20) in human odontogenic tumors. J Dent Res 2000; 79, 8: 1608-1613. 37. Vaananen A et al.: Expression and regulation of MMP-20 in human tongue carcinoma cells. J Dent Res 2001; 80, 10: 1884-1889. 38. Yousef GM, Luo LY, Diamandis EP: Identification of novel human kallikrein-like genes on chromosome 19q13.3-q13.4. Anticancer Res 1999; 19, 4B: 2843-2852. 39. Ryu O et al.: Porcine kallikrein-4 activation, glycosylation, activity, and expression in prokaryotic and eukaryotic hosts. Eur J Oral Sci 2002; 110, 5: 358-365.
otrzymano: 2009-03-12
zaakceptowano do druku: 2009-03-20

Adres do korespondencji:
*Joanna Szczepańska
Zakład Stomatologii Wieku Rozwojowego Uniwersytetu Medycznego
ul. Pomorska 251, 92-213 Łódź
tel.: 0(42) 675 75 16
e-mail: stomat100@poczta.onet.pl

Nowa Stomatologia 1-2/2009
Strona internetowa czasopisma Nowa Stomatologia