Ponad 7000 publikacji medycznych!
Statystyki za 2021 rok:
odsłony: 8 805 378
Artykuły w Czytelni Medycznej o SARS-CoV-2/Covid-19

Poniżej zamieściliśmy fragment artykułu. Informacja nt. dostępu do pełnej treści artykułu tutaj
© Borgis - Nowa Stomatologia 4/2017, s. 202-212 | DOI: 10.25121/NS.2017.22.4.202
Sylwia Olszewska1, *Aneta Zduniak2, Agnieszka Mielczarek2
Metaloproteinazy i ich udział w degradacji systemów wiążących. Część 1
Metalloproteinases and their role in the degradation of bonding systems. Part 1
1Private practice: Centrum Stomatologii MAX-DENT, Warsaw
Head of Practice: Paweł Łazicki, MD, PhD
2Department of Conservative Dentistry, Medical University of Warsaw
Head of Department: Agnieszka Mielczarek, MD, PhD
Streszczenie
Współczesna stomatologia opiera się na koncepcji stomatologii estetycznej i małoinwazyjnej. Zaowocowało to powszechnym użyciem materiałów złożonych do rekonstrukcji twardych tkanek zęba. Zastosowanie tego typu materiałów wymaga wykorzystania pośrednich systemów adhezyjnych. Po aplikacji przenikają one włókna kolagenowe zębiny i zapewniają zakotwiczenie i retencję materiału odtwórczego. W wielu przypadkach impregnacja włókien kolagenowych jest niewystarczająca i część włókien pozostaje odsłonięta. Odsłonięte włókna kolagenowe ulegają degradacji przez metaloproteinazy (MMPs) – grupę endogennych enzymów proteolitycznych, produkowanych przez strukturalne komórki tkanek i przez komórki odczynu zapalnego. Odgrywają one istotną rolę w metabolizmie macierzy zewnątrzkomórkowej, w tym również zmineralizowanej macierzy zębinowej. Wyróżniono takie grupy, jak: kolagenazy, stromielizyny, żelatynazy, matrylizyny, metaloproteinazy błonowe oraz metaloproteinazy nieprzyporządkowane do innych grup. Trawienie składników macierzy zewnątrzkomórkowej ma wpływ na osłabienie siły adhezji, powstanie przecieku bakteryjnego i predysponuje do powstania próchnicy wtórnej. Metaloproteinazy mają w związku z tym wpływ na trwałość rekonstrukcji tkanek zęba. Praca stanowi przegląd dostępnego piśmiennictwa w bazie medycznej PubMed opublikowanego w latach 1982-2014. Celem pracy jest analiza udziału MMPs w degradacji systemów wiążących.
Summary
Modern dentistry is based on an aesthetic and minimally invasive approach, which has resulted in widespread use of composite materials for the reconstruction of hard dental tissues. This kind of materials requires the use of dental adhesive systems. After application they penetrate collagen fibres of the dentin and provide an anchor and retention for the tooth filling. In many cases, the impregnation of the demineralized dentin matrix is insufficient and some fibres remain exposed. The exposed collagen fibres can be affected by metalloproteinases (MMPs) – a group of endogenous proteolytic enzymes, which can hydrolyze the extracellular matrix components, including mineralized dentin matrix. These processes affect the bond strength, can cause bacterial leakage and predispose to the development of secondary caries. The present work is the review of the available literature published in the PubMed database over the years 1982-2014. The aim of this review was to analyze the contribution of MMPs to the degradation of bonding resins.
Wstęp
Różnice w budowie i poziomie mineralizacji wpływają na tempo i specyfikę procesu próchnicowego toczącego się w szkliwie i zębinie. Głównym czynnikiem etiologicznym choroby próchnicowej są kwasy organiczne produkowane przez bakterie kariogenne, które przez obniżenie pH w środowisku jamy ustnej inicjują próchnicową demineralizację i rozpuszczają zębinę, odsłaniając macierz pozakomórkową (ECM). Macierz jest zbudowana z białek kolagenowych i glikoprotein, stanowi rusztowanie utrzymujące konstrukcję tkanki zębinowej. Kolagen typu I stanowi największą komponentę (90%) macierzy zewnątrzkomórkowej, warunkuje elastyczność, wytrzymałość i właściwości biomechaniczne zębiny. Włókna kolagenowe oraz niekolagenowe proteiny są syntetyzowane i wydzielane przez odontoblasty (1-4).
Niekontrolowany postęp procesu próchnicowego prowadzi do powstania ubytku. Leczenie zmian ubytkowych wymaga odbudowy brakujących tkanek zęba. Współczesna stomatologia odtwórcza promuje w tym celu estetyczne materiały złożone. Ich wykorzystanie wiąże się z wykonaniem określonych procedur, w tym użyciem systemów adhezyjnych. W wyniku aplikacji kwaśnych uzdatniaczy dochodzi do powierzchownej demineralizacji zębiny. Dla stworzenia optymalnej strefy łączenia, tzw. warstwy hybrydowej, zbudowanej z włókien kolagenowych typu I oraz proteoglikanów otoczonych łańcuchami polimerowymi, wskazane jest całkowite wysycenie żywicą wytrawionej kwasem ortofosforowym macierzy zębinowej (5-7). Warstwa hybrydowa, złożona z kolagenu, żywicy, hydroksyapatytu oraz resztek wody, zwana jest też strefą wzajemnej dyfuzji. Monomery żywicy wnikają do wypełnionych wodą przestrzeni pomiędzy sąsiadujące włókna kolagenowe zębiny i tworzą element retencyjny dla materiału odtwórczego (8). W obrębie warstwy hybrydowej impregnacja włókien kolagenowych żywicą nie jest całkowita i część włókien pozostaje odsłonięta. Mogą one zostać zdegradowane przez metaloproteinazy (ang. metalloproteinas – MMPs), co wpływa na osłabienie siły adhezji systemu wiążącego i zębiny. Skurcz materiału odtwórczego towarzyszący zjawisku polimeryzacji może być przyczyną przecieku bakteryjnego, prowadzić do występowania nadwrażliwości zębiny i przebarwień brzegów wypełnienia. Z upływem czasu, degradacja żywicy łączącej jest widoczna jako utrata retencji lub zmniejszenie siły adhezji. Kliniczny przegląd różnych systemów wiążących zastosowanych w ubytkach V klasy według Blacka wykazał największą utratę retencji w badanych zębach w przeciągu 5 lat po zastosowaniu systemów samotrawiących, lepsze wyniki uzyskano przy zastosowaniu systemu adhezyjnego dwu- lub trzyetapowego z wytrawianiem. Największą kliniczną efektywność wykazały wypełnienia glassjonomerowe. Powyższe problemy stwarzają często konieczność wymiany wypełnienia (9).
Połączenie systemów wiążących z macierzą zębinową pozostaje w sferze zainteresowania, gdyż, jak wykazują badania, ulega pogorszeniu wraz z upływem czasu. Wynika to z wpływu na strefę adhezji wielu czynników fizycznych i chemicznych. Wśród nich wymienić należy siły żucia, powtarzalną ekspansję, naprężenia i skurcze spowodowane zmianami temperatury w jamie ustnej (10-17). Zjawiska te prowadzą do degradacji nieosłoniętych włókien kolagenowych, elucji monomerów, będących składnikiem żywicy, i rozkładu jej komponentów (18, 19). W dolnej części warstwy hybrydowej, niezależnie od rodzaju zastosowanego systemu wiążącego, pozostają niechronione i podatne włókna kolagenowe, które mogą ulec hydrolizie przez endogenne enzymy zwane metaloproteinazami (MMPs) (20-22).
MMPs są zamykane wewnątrz zmineralizowanej zębiny w trakcie rozwoju zęba. Mogą hydrolizować składniki macierzy zewnątrzkomórkowej (23-25). Odgrywają znaczącą rolę w procesach fizjologicznych, takich jak rozwój i przebudowa zębiny – dentinogeneza (26, 27). Ich udział odnotowuje się również w przebiegu różnych procesów patologicznych. Wiele metaloproteinaz, w szczególności żelatynazy i MMP-1, zostały powiązane z angiogenezą (28). Zwiększoną aktywność MMPs odnotowuje się w chorobach jamy ustnej, takich jak: zapalenie dziąseł, zapalenie przyzębia, próchnica, zmiany w tkankach okołowierzchołkowych, liszaj płaski czy rak płaskonabłonkowy (29, 30).
Rodzaje metaloproteinaz
Metaloproteinazy należą do grupy enzymów proteolitycznych, które odgrywają istotną rolę w metabolizmie macierzy zewnątrzkomórkowej. Są odpowiedzialne za postęp procesu próchnicowego oraz uszkodzenie zębiny niecałkowicie spenetrowanej przez żywicę łączącą (20, 22). Kolagen jest rozkładany przez kolagenazy, które degradują peptydy między 1/4 a 3/4 długości łańcucha białkowego, a następnie przez żelatynazy, które rozkładają krótsze peptydy (28). Metaloproteinazy są zależne od jonów wapnia i cynku. Mogą być aktywowane w środowisku obojętnym lub nieznacznie zasadowym. W organizmie ludzkim zidentyfikowano 23 metaloproteinazy, które zostały podzielone na 6 grup. Zestawienie metaloproteinaz występujących w organizmie ludzkim zawiera tabela 1.
Tab. 1. Zestawienie metaloproteinaz występujących w organizmie ludzkim (modyfikacja własna w oparciu o (38))
Grupa metaloproteinazMMPNazwa potocznaSubstrat
kolagenazy
 
 
 
MMP-1kolagenazakolagen typ I, II, III, V, VII, VIII, X
MMP-8kolagenaza 2kolagen typ I, II, III, IV
MMP-13kolagenaza 3kolagen typ I, II, III, IV, V, IX, X, XI, żelatyna, laminan
MMP-18kolagenaza 4, Xenopuskolagen typu I, żelatyna
stromielizyny
 
 
MMP-3stromielizyna 1, proteoglikanazaelastyna, proglikany, agrekany, żelatyna, proMMP-1, -8, -9
MMP-10stromielizyna 2kolagen typ I, II, III, V
MMP-11stromielizyna 3laminan, inhibitor 1 proteinazy, antytrypsyna
żelatynazy
 
MMP-2żelatynazakolagen typ I, IV, V, VII, X, żelatyna, elastyna
MMP-9żelatynaza Bkolagen typ IV, żelatyna, laminan
matrylizyny
 
 
MMP-7matrylizyna, metaloendopeptydazakolagen typ IV, glikoproteiny, żelatyna
MMP-12elastaza, MMEelastyna
MMP-26matrylizyna, endometazakolagen typ IV, żelatyna, fibrynogen, fibronektyna, witronektyna, kazeina, proMMP-9
błonowe
 
 
 
 
 
MMP-14MT1-MMPkolagen typ I, II, III, żelatyna, laminan, agrekany, proMMP-2, -13
MMP-15MT2-MMPkolagen typ I, II, III, żelatyna, proMMP-13
MMP-16MT3-MMPkolagen typ I, II, laminan, proMMP-2, -13
MMP-17MT4-MMPfibronektyna, fibryna, żelatyna
MMP-24MT5-MMPproMMP-2, -13
MMP-25MT6-MMPproMMP-2
 
 
nieprzyporządkowane do innych grup
 
 
 
 
 
MMP-19RASI 1kolagen typ I, IV, żelatyna, fibronektyna, laminina, agrekan, entaktyna, tenascyna
MMP-20enamelizynaamelagenina, agrekany
MMP-21XMMP
MMP-22CMMP żelatyna
MMP-23CA-MMP żelatyna
MMP-27CMMP
MMP-28epilizynakazeina
Budowa metaloproteinaz

Powyżej zamieściliśmy fragment artykułu, do którego możesz uzyskać pełny dostęp.
Mam kod dostępu
  • Aby uzyskać płatny dostęp do pełnej treści powyższego artykułu albo wszystkich artykułów (w zależności od wybranej opcji), należy wprowadzić kod.
  • Wprowadzając kod, akceptują Państwo treść Regulaminu oraz potwierdzają zapoznanie się z nim.
  • Aby kupić kod proszę skorzystać z jednej z poniższych opcji.

Opcja #1

19

Wybieram
  • dostęp do tego artykułu
  • dostęp na 7 dni

uzyskany kod musi być wprowadzony na stronie artykułu, do którego został wykupiony

Opcja #2

49

Wybieram
  • dostęp do tego i pozostałych ponad 7000 artykułów
  • dostęp na 30 dni
  • najpopularniejsza opcja

Opcja #3

119

Wybieram
  • dostęp do tego i pozostałych ponad 7000 artykułów
  • dostęp na 90 dni
  • oszczędzasz 28 zł
Piśmiennictwo
1. Chaussain C, Boukpessi T, Khaddam M et al.: Dentin matrix degradation by host-matrix metalloproteinases: inhibition and clinical perspectives toward regeneration. Front Physiol 2013; 4(308): 1-7.
2. Konopka Ł, Brzezińska-Błaszczyk E: Rola metaloproteinaz w chorobach jamy ustnej – nowe możliwości terapii. Dent Med Probl 2008; 45(3): 229-235.
3. Goldberg M, Takagi M: Dentine proteoglycans: composition, ultrastructure and functions. Histochem J 1993; 25(11): 781-806.
4. Linde A, Goldberg M: Dentinogenesis. Crit Rev Oral Biol Med 1993; 4(5): 679-728.
5. Breschi L, Perdigâo J, Gobbi P et al.: Immunocytochemical identification of type I collagen in acid-etched dentin. J Biomed Mater Res 2003; 4(66A): 764-769.
6. Breschi L, Prati C, Gobbi P et al.: Immunohistochemical analysis of collagen fibrils within the hybrid layer: a FEISEM study. Oper Dent 2004; 29(5): 538-546.
7. Marshall GW Jr, Marshall SJ, Kinneyt JH, Balooch M: The dentin substrate: structure and properties related to bonding. J Dent 1997; 25(6): 441-458.
8. Nakabayashi N, Kojima K, Masuhara E: The promotion of adhesion by the infiltration of monomers into tooth substrates. J Biomed Mater Res 1982; 16(3): 265-273.
9. Peumans M, Kanumilli P, De Munck J et al.: Clinical effectiveness of contemporary adhesives: A systematic review of current clinical trials. Dent Mater 2005; 21(9): 864-881.
10. De Munck J, Van Landuyt K, Peumans M et al.: A critical review of the durability of adhesion to tooth tissue: methods and results. J Dent Res 2005; 84(2): 118-132.
11. Sano H, Yoshikawa T, Pereira PNR et al.: Long-term durability of dentin bonds made with a self-etching primer, in vivo. J Dent Res 1999; 78(4): 906-911.
12. Hashimoto M, Ohno H, Kaga M et al.: In vivo degradation of resin-dentin bonds in humans over 1 to 3 years. J Dent Res 2000; 79(6): 1385-1391.
13. Hashimoto M, Ohno H, Sano H et al.: Micromorphological changes in resin-dentin bonds after 1 year of water storage. J Biomed Mater Res 2002; 63(3): 306-311.
14. Takahashi A, Inoue S, Kawamoto C et al.: In vivo long-term durability of the bond using two adhesive systems. J Adhes Dent 2002; 4(2): 151-159.
15. Hashimoto M, Ohno H, Sano H, Kaga M et al.: In vitro degradation of resin-dentin bonds analyzed by microtensile bond test, scanning and transmission electron microscopy. Biomaterials 2003; 24(21): 3795-3803.
16. Hashimoto M, Sano H, Yoshida E et al.: Effects of multiple adhesive coatings on dentin bonding. Oper Dent 2004; 29: 416-423.
17. Yang B, Adelung R, Ludwig K et al.: Effect of structural change of collagen fibrils on the durability of dentin bonding. Biomaterials 2005; 26(24): 5021-5031.
18. Eick JD, Gwinnett AJ, Pashley DH, Robinson SJ: Current concepts on adhesion to dentin. Crit Rev Oral Biol Med 1997; 81(3): 306-335.
19. Finer Y, Santerre JP: Salivary esterase activity and its association with the biodegradation of dental composites. J Dent Res 2004; 83(1): 22-26.
20. Pashley DH, Tay FR, Yiu C et al.: Collagen degradation by host-derived enzymes during aging. J Dent Res 2004; 83(3): 216-221.
21. Carrilho MRO, Carvalho RM, Goes MF et al.: Chlorhexidine preserves dentin bond in vitro. J Dent Res 2007; 86(1): 90-94.
22. Tjaderhane L, Larjava H, Sorsa T et al.: The activation and function of host matrix metalloproteinases in dentin matrix breakdown in caries lesions. J Dent Res 1998; 77(8): 1622-1629.
23. van Strijp AJ, Jansen DC, DeGroot J et al.: Host-derived proteinases and degradation of dentine collagen in situ. Caries Res 2003; 37: 58-65.
24. Brinckerhoff CE, Matrisian LM: Matrix metalloproteinases: a tail of a frog that became a prince. Nat Rev Mol Cell Biol 2002; 3(3): 207-214.
25. Martin-De Las Heras S, Valenzuela A, Overall CM: The matrix metalloproteinase gelatinase A in human dentine. Oral Biol 2000; 45(9): 757-765.
26. Sulkala M, Wahlgren J, Larmas M et al.: The effects of MMP inhibitors on human salivary MMP activity and caries progression in rats. J Dent Res 2001; 80(6): 1545-1549.
27. Visse R, Nagase H: Matrix metalloproteinases and tissue inhibitors of metalloproteinases: structure, function, and biochemistry. Circ Res 2003; 92(8): 827-839.
28. Handsley MM, Edwards DR: Metalloproteinases and their inhibitors in tumor angiogenesis. Int J Cancer 2005; 115(6): 849-860.
29. Zhou XJ, Sugerman PB, Savage NW, Walsh LJ: Matrix metalloproteinases and their inhibitors in oral lichen planus. J Cutan Pathol 2001; 28(2): 72-82.
30. Chaussain-Miller C, Fioretti F, Goldberg M, Menashi S: The role of matrix metalloproteinases (MMPs) in human caries. J Dent Res 2006; 85(1): 22-32.
31. Mazzoni A, Mannello F, Tay FR: Zymographic analysis and characterization of MMP-2 and -9 forms in human sound dentin. J Dent Res 2007; 86(5): 436-440.
32. Maskos K: Crystal structures of MMPs in complex with physiological and pharmacological inhibitors. Biochimie 2005; 87(3-4): 249-263.
33. Murphy G, Allan JA, Willenbrock F et al.: The role of the C-terminal domain in collagenase and stromelysin specificity. J Biol Chem 1992; 267(14): 9612-9618.
34. Nagase H: Activation mechanisms of matrix metalloproteinases. Biol Chem 1997; 378(3-4): 151-160.
35. Egeblad M, Werb Z: New functions for the matrix metalloproteinases in cancer progression. Nat Rev Cancer 2002; 2(3): 161-174.
36. Hartung HP, Kieseier BC: The role of matrix metalloproteinases in autoimmune damage to the central and peripheral nervous system. J Neuroimmunol 2000; 107(2): 140-147.
37. Jańczuk Z, Kaczmarek U, Lipski M: Stomatologia zachowawcza z endodoncją. Zarys kliniczny. Wyd. 4. PZWL, Warszawa 2014: 67-69.
38. Lipka D, Boratyński J: Metaloproteinazy MMP. Struktura i funkcja. Post Hig Med Dosw 2008; 62: 328-336.
39. Jung P, Zimowska M: Metaloproteinazy macierzy zewnątrzkomórkowej w rozwoju, fizjologii i procesach degeneracyjnych mięśni szkieletowych. Postępy Biochemii 2016; 62(1): 25-35.
40. Lehmann N, Debret R, Romèas A et al.: Self-etching increases matrix metalloproteinase expression in the dentin-pulp complex. J Dent Res 2009; 88(1): 77-82.
41. Mazzoni A, Pashley DH, Nishitani Y et al.: Reactivation of inactivated endogenous proteolytic activities in phosphoric acid-etched dentine by etch-and-rinse adhesives. Biomaterials 2006; 27(25): 4470-4476.
42. Nishitani Y, Yoshiyama M, Wadgaonkar B et al.: Activation of gelatinolytic/collag enolytic activity in dentin by self-etching adhesives. Eur J Oral Sci 2006; 114(2): 160-166.
43. Breschi L, Mazzoni A, Ruggeri A et al.: Dental adhesion review: aging and stability of the bonded interface. Dent Mater 2008; 24(1): 90-101.
44. Perdigao J, Lambrechts P, Van Meerbeek B et al.: Morphological field emission-SEM study of the effect of six phosphoric acid etching agents on human dentin. Dent Mater 1996; 12(4): 262-271.
otrzymano: 2017-10-19
zaakceptowano do druku: 2017-11-15

Adres do korespondencji:
*Aneta Zduniak
Zakład Stomatologii Zachowawczej Warszawski Uniwersytet Medyczny
ul. Miodowa 1, 00-246 Warszawa
tel. +48 504-134-792
aneta.zduniak@gmail.com

Nowa Stomatologia 4/2017
Strona internetowa czasopisma Nowa Stomatologia