Ponad 7000 publikacji medycznych!
Statystyki za 2021 rok:
odsłony: 8 805 378
Artykuły w Czytelni Medycznej o SARS-CoV-2/Covid-19

Poniżej zamieściliśmy fragment artykułu. Informacja nt. dostępu do pełnej treści artykułu tutaj
© Borgis - Nowa Pediatria 4/2001, s. 30-32
Grażyna Wyględowska
Rola endogennych inhibitorów układu krzepnięcia: antytrombiny III, białka C, białka S w układzie hemostazy
The physiological coagulation inhibitors: antithrombin III; protein C, protein S in haemostasis
z Kliniki Pediatrii Centrum Medycznego Kształcenia Podyplomowego w Warszawie
Kierownik Kliniki: prof. mian. dr hab. n. med. J. Grygalewicz
Streszczenie
The paper presents a very important role of the physiological coagulation inhibitors: antithrombin III, protein C and protein S in haemostasis.
Antytrombina III
Antytrombina III jest jednołańcuchową glikoproteiną o masie cząsteczkowej 58 000 daltonów (1). Gen odpowiedzialny za syntezę AT III znajduje się w chromosomie 1 (2). AT III jest syntetyzowana głównie w wątrobie, ale również w komórkach śródbłonka naczyń, megakariocytach i płytkach krwi (3). Prawidłowe stężenie w osoczu człowieka wynosi 19-31 mg% (4), a aktywność 65-130% (5). U noworodków stężenie tego inhibitora jest o około 50% niższe i wynosi 42-80%, a wartości obserwowane u dorosłych osiągają około 6 miesiąca życia (3, 5). Białko to należy do rodziny proteaz serynowych tzw. serpin – białek inaktywujących trombinę. Antytrombina III tworzy z trombiną kompleks w stosunku 1:1, który następnie zostaje usunięty z krwi krążącej przez układ makrofagów (3). Wydajność tej reakcji 1000-krotnie wzrasta pod wpływem heparyny (2). Głównym działaniem AT III jest hamowanie układu krzepnięcia. Jest uważana za najważniejszy fizjologiczny inhibitor trombiny, a jej aktywność stanowi 50-80% aktywności antytrombinowej osocza (1, 2, 3, 6). Antytrombina III może także inaktywować czynniki: Xa, XIIa, XIa, IXa, a także czynnik VIIa w obecności heparyny. Oprócz hamowania układu krzepnięcia wykazuje też inne działania. Inaktywuje plazminę, kalikreinę, układ komplementu (2, 3). Może łączyć się w kompleks z elastazą, usuwany następnie z krążenia przez układ monocytów. Elastaza jest ważnym enzymem proteolitycznym. Trawi elastynę co powoduje uszkodzenie drobnych naczyń krwionośnych. Jest uwalniana w dużej ilości z aktywowanych cytokinami neutrofili w reakcji zapalnej. Ma zdolność aktywacji układów: krzepnięcia, fibrynolizy, dopełniacza, kininy-kalikreiny. Odsłania receptory dla fibrynogenu, niszczy kininogen. Antytrombina III posiada też właściwości przeciwzapalne. Stymuluje uwalnianie prostacykliny z komórek śródbłonka, przez co przyczynia się do wielu korzystnych działań tej ostatniej, między innymi do: hamowania agregacji płytek krwi i obniżenia uwalniania czynników płytkowych; zmniejszenia adhezji leukocytów do śródbłonka naczyń; stabilizowania błon komórkowych, przez co zmniejsza uwalnianie enzymów z lizosomów, wolnych rodników tlenowych i cytokin. Ze względu na swoje działanie antykoagulacyjne, antyelastazowe i przeciwzapalne, antytrombina III jest obecnie uważana za jeden z podstawowych leków w chorobach wiązanych z jej niedoborem (3). Zwiększoną skłonność do choroby zakrzepowo-zatorowej we wrodzonym deficycie AT III opisał po raz pierwszy w 1965 roku Egeberg (2). Deficyt AT III występuje w populacji z częstością 1:50 000. Wykryto różne mutacje genu AT III odpowiedzialne za heterogenność wrodzonego niedoboru tego inhibitora. Jego obecność wiąże się ze zwiększonym ryzykiem zakrzepicy żył kończyn dolnych i miednicy, ujawniającej się często już w wieku 20-30 lat (2, 6). Nabyte niedobory AT III mogą wystąpić w wielu stanach klinicznych: w wyniku zwiększonego zużycia – w DIC, przy rozległych oparzeniach, po zabiegach operacyjnych, w posocznicy, w chorobach nowotworowych, w zakrzepicy naczyń; w wyniku zwiększonej utraty – w zespole nerczycowym, w niewydolności nerek, po zastosowaniu dializoterapii, plazmaferezy i krążenia pozaustrojowego; w zaburzonej produkcji – przy uszkodzeniu wątroby będącym wynikiem procesów zapalnych, zwyrodnienia tłuszczowego, zatrucia, marskości; a także po długotrwałej terapii estrogenami (2, 3, 6).
Białko C

Powyżej zamieściliśmy fragment artykułu, do którego możesz uzyskać pełny dostęp.
Mam kod dostępu
  • Aby uzyskać płatny dostęp do pełnej treści powyższego artykułu albo wszystkich artykułów (w zależności od wybranej opcji), należy wprowadzić kod.
  • Wprowadzając kod, akceptują Państwo treść Regulaminu oraz potwierdzają zapoznanie się z nim.
  • Aby kupić kod proszę skorzystać z jednej z poniższych opcji.

Opcja #1

19

Wybieram
  • dostęp do tego artykułu
  • dostęp na 7 dni

uzyskany kod musi być wprowadzony na stronie artykułu, do którego został wykupiony

Opcja #2

49

Wybieram
  • dostęp do tego i pozostałych ponad 7000 artykułów
  • dostęp na 30 dni
  • najpopularniejsza opcja

Opcja #3

119

Wybieram
  • dostęp do tego i pozostałych ponad 7000 artykułów
  • dostęp na 90 dni
  • oszczędzasz 28 zł
Piśmiennictwo
1. Lammle B., Griffin J.: Formation of the fibrin clot: the balance of procoagulant and inhibitory factors. Clinics in Haematology 1985, 14(2):281-342. 2. Łopaciuk S.: Trombofilia. Zakrzepy i zatory pod red. S. Łopaciuka Wyd. Lek. PZWL 1996, 55-755. 3. Złotorowicz M.: Podstawowe informacje dotyczące krzepnięcia u chorych z ciężkimi zaburzeniami hemostazy. Zaburzenia krzepnięcia w anestezjologii i intensywnej terapii pod red. J. Jastrzębskiego 1999, 99-124. 4. Hoyer P. et al.: Thromboembolic complications in children with nephrotic synddrome. Acta Paediatr. Scand. 1986, 75:804-810. 5. Grygalewicz J.: Zakażenie jako przyczyna zaburzeń w układzie hemostazy u dzieci. Zaburzenia krzepnięcia w anestezjologii i intensywnej terapii pod red. J. Jastrzębskiego 1999. 6. Ellis D.: Recurrent renal vein thrombosis and renal failure associated with antithrombin-III deficiency. Pediatric. Nephrology 1992, 6:131-134. 7. Grygalewicz J. i wsp.: Stężenie endogennych inhibitorów krzepnięcia białka C i antytrombiny III (AT III) w osoczu dzieci z zespołem nerczycowym. Wiadomości lekarskie 1991, 44:174-179. 8. Czyrski J.: Fizjologiczne poziomy białka C i białka S u dzieci i osób dorosłych. Diagnostyka Laboratoryjna 1992, XXVIII, (1), 15-20. 9. Czyrski J.: Białko C – budowa, właściwości, metody oznaczania i wartość diagnostyczna. Diagnostyka Laboratoryjna 1989, XXV, (3):151-160. 10. Dahlbäck B.: Resistance to activated protein C as risk factor for thrombosis: molecular mechanisms, laboratory investigation, and clinical management. Seminars in Hematology 1997, 34, (3):217-234. 11. Grygalewicz J.: Rola białka C w procesie aktywacji układu krzepnięcia i fibrynolizy – w fizjologii i niektórych stanach chorobowych. Praca niepublikowana. 12. Kopeć M.: Różnorodne i zmienne funkcje trombiny. Acta Hematol. Pol. 1997, 28:2. 13. Szczepański M.: Układ krzepnięcia we wstrząsie septycznym. Wstrząs septyczny. Niewydolność wielonarządowa. Pod red. J. Jastrzębskiego. 14. Zawilska K. i wsp.: Znaczenie białka C w regulacji procesów krzepnięcia i fibrynolizy. Przegląd Lekarski 1987, 44(4):410-413. 15. Kopeć M.: Postępy w poznawaniu mechanizmów krzepnięcia krwi. Przegląd Lekarski 1991, 48(2):252-257. 16. Wagoner R. et al.: Renal vein thrombosis in idiopathic membranou glomerulopathy and nephrotic syndrome: incidence and significance. Kidney International 1983, 28:368-374. 17. Kessler C., Strickland D.: Protein C and protein S clinical perspectives. Clinica Chimica Acta 1987, 170:25-36. 18. Van Teunenbroek A. et al.: Protein C activity and antigen levels in childhood. European Journal of Pediatrics 1990, 149:74-778. 19. Gabay C., Kushner J.: Acute – phase proteins, and other systemic responses to inflammation. N. Eng. J. Med. 1999, 340, (6):448-454. 20. Esmon Ch.: The protein C anticoagulant pathway. Arteriosclerosis and thrombosis 1992, 12, (2):135-145. 21. Frederick J., Walker Ph.: Protein S and the regulation of activated protein C. Seminars in Thrombosis and Hemostasis 1984, 10, (2):131-138. 22. Myśliwiec M.: Zakrzepy w chorobach nerek. Zakrzepy i zatory pod red. S. Łopaciuka, Wyd. Lek. PZWL 1996, 199-209.
Nowa Pediatria 4/2001
Strona internetowa czasopisma Nowa Pediatria