Artykuły w Czytelni Medycznej o SARS-CoV-2/Covid-19

Zastanawiasz się, jak wydać pracę doktorską, habilitacyjną lub monografię? Chcesz dokonać zmian w stylistyce i interpunkcji tekstu naukowego? Nic prostszego! Zaufaj Wydawnictwu Borgis – wydawcy renomowanych książek i czasopism medycznych. Zapewniamy przede wszystkim profesjonalne wsparcie w przygotowaniu pracy, opracowanie dokumentacji oraz druk pracy doktorskiej, magisterskiej, habilitacyjnej. Dzięki nam nie będziesz musiał zajmować się projektowaniem okładki oraz typografią książki.

Poniżej zamieściliśmy fragment artykułu. Informacja nt. dostępu do pełnej treści artykułu tutaj
© Borgis - Nowa Medycyna 12/2000
Przemysław Nowak¹, Halina Milnerowicz², Krzysztof A. Sobiech³
Wpływ kadmu i wysiłku fizycznego na wybrane markery w tkankach szczura.
III. N-acetyl- beta-D-glucozaminidaza (NAG EC 3.2.1.30)
The effect of cadmium and physical exercise on the selected markers in rat tissues.
III. N-acetyl- beta-D-glucosaminidase (NAG EC 3.2.1.30)
¹ Wojska Lotnicze i Obrony Powietrznej
² Katedra i Zakład Toksykologii AM, Pracownia Badań nad Metalotioneiną, Wrocław
³ AWF Wrocław
Streszczenie

N-Acetyl-beta-D-glucosaminidase (NAG) apart from metallothioneine (MT) is considered to be a respected marker of toxic affecting of cadmium. The activity was determined using p-nitrophenyl-N-acetyl-beta-D-glucosaminide as a substrate. NAG activity was determined in homogenates of kidney, liver, pancreas, heart and skeletal muscles from rats chronicly intoxicated by cadmium acetate and physically efforted as it was described in the Part I. It was assumed, that the chronic cadmium exposure caused increase in the NAG activity in kidney, liver, heart and insignificant increase in the pancreas. The physical effort in rats evoked the NAG activity decrease in kidney, and it had none importance in other tissues.
WSTĘP
N-acetylo-beta–D-glukozaminidaza (NAG EC 3. 2. 1. 30) jest glikoproteiną o masie cząsteczkowej 150-160 KDa, biorącą udział w degradacji glikoprotein, glikolipidów i glikozaminoglikanów. Występuje prawie we wszystkich tkankach, a szczególne wysoką jej aktywność stwierdzono w nerce, wątrobie, błonie śluzowej żołądka i jelit. Cząsteczka NAG zbudowana jest z dwóch łańcuchów polipeptydowych oznaczonych jako a i b. Poszczególne izoenzymy różnią się kombinacją tych podjednostek. Metodami elektroforetycznymi wykazano istnienie co najmniej pięciu izoenzymów NAG: A, B, C, P i M. Występuje głównie w postaci 2 izoenzymów A i B różniących się masą cząsteczkową, składem aminokwasowym i termostabilnością (8).
Jest enzymem lizosomalnym, którego aktywność wzrasta w wyniku intoksykacji tym ksenobiotykiem (16). Proporcjonalnie do podanej dawki kadmu wzrasta liczba i wielkość lizosomów świadcząca o subletalnym uszkodzeniu komórek (11). W organach wewnętrznych zwierząt laboratoryjnych zatruwanych kadmem pierwotne zmiany występują w śródbłonku naczyniowym, a wtórnie do nich pojawiają się zmiany patologiczne w tym nekrotyczne (6, 10). Kadm nasila wytwarzanie niektórych glikozaminoglikanów, ale hamuje wbudowywanie w ich cząsteczki grup siarczanowych (7). U zwierząt laboratoryjnych narażonych na związki kadmu, akumulację tego metalu stwierdzono w nerce, wątrobie i sercu, mniejszą w trzustce i mózgu (5, 9). Wykazano, że wątroba obok nerek akumuluje znaczne ilości kadmu a uszkodzenie tego narządu obserwowano wcześniej przed uszkodzeniem nerek (3) co może być przyczyną śmiertelności zwierząt narażonych na duże dawki Cd (2). Kardiotoksyczne skutki działania kadmu stwierdzano u zwierząt, u których nie obserwowano uszkodzenia nerek i wątroby, nawet jeśli stężenie kadmu było dwukrotnie wyższe niż w sercu (5).
N-acetylo-beta-D-glukozaminidaza obok metalotioneiny jest uznanym markerem cytoksycznego oddziaływania związków kadmu (14).
Celem badań była ocena aktywności N-acetylo-beta-D-glukozaminidazy w narządach szczurów poddanych intoksykacji octanem kadmu i wysiłkowi fizycznemu na bieżni ruchomej.
MATERIAŁ I METODY
Materiałem do badań były narządy szczurów, których charakterystykę i sposób intoksykacji opisano w części I (12). Oceny aktywności NAG dokonano w tkankach: nerce, wątrobie, trzustce, sercu i mięśniach. Homogenaty sporządzano w następujący sposób: tkankę rozdrabniano i homogenizowano w łaźni lodowej w stosunku 1:10 w buforze 10mM Tris/HCl pH 7,4 z dodatkiem 0,1% Tritonu X-100 przy pomocy homogenizatora Pottera. Homogenat zamrażano na kilka dni w -20°C, a następnie rozmrażano i wirowano przez 20 minut przy 10 000 x g. Oddzielano supernatant od osadu i oznaczano aktywność N-acetylo-beta-D-glukozaminidazy w supernatancie. Aktywność enzymu mierzono kolorymetrycznie używając jako substratu p-nitrofenylo-N-acetylo-beta-D-glukozaminidu według metody Maruhna (8). Uzyskane wyniki poddano analizie statystycznej przy zastosowaniu testu t-Studenta.
WYNIKI I ICH OMÓWIENIE

Powyżej zamieściliśmy fragment artykułu, do którego możesz uzyskać pełny dostęp.

Płatny dostęp tylko do jednego, POWYŻSZEGO artykułu w Czytelni Medycznej
(uzyskany kod musi być wprowadzony na stronie artykułu, do którego został wykupiony)

Aby uzyskać płatny dostęp do pełnej treści powyższego artykułu wraz z piśmiennictwem , należy wprowadzić kod:

Kod (cena 19 zł za 7 dni dostępu) mogą Państwo uzyskać, przechodząc na tę stronę.
Wprowadzając kod, akceptują Państwo treść Regulaminu oraz potwierdzają zapoznanie się z nim.

 

 

Płatny dostęp do wszystkich zasobów Czytelni Medycznej

Aby uzyskać płatny dostęp do pełnej treści powyższego artykułu wraz z piśmiennictwem oraz WSZYSTKICH około 7000 artykułów Czytelni, należy wprowadzić kod:

Kod (cena 49 zł za 30 dni dostępu) mogą Państwo uzyskać, przechodząc na tę stronę.
Wprowadzając kod, akceptują Państwo treść Regulaminu oraz potwierdzają zapoznanie się z nim.

Nowa Medycyna 12/2000
Strona internetowa czasopisma Nowa Medycyna

Pozostałe artykuły z numeru 12/2000: